蛋白公司简介

蛋白公司简介（共10篇）

蛋白公司简介篇1

益海嘉里（秦皇岛）蛋白工业有限公司简介

益海嘉里（秦皇岛）蛋白工业有限公司成立于2009年12月3日，是由新加坡丰益中国东北私人投资有限公司（75%的股份）和日本的KMDI国际株式会社（25%的股份）共同投资兴建，本公司投产后，年产大豆分离蛋白5000吨，产品主要是打入日本市场，做为大豆高附加值的蛋白产品，在市场上有着广阔的前景。

作为主要股东的丰益国际集团是多元化的全球跨国公司，世界最大的粮食、食用油及农产品供应商、贸易商之一，年营业额100多亿美元，在国内有多家投资企业，业务涉及粮油、化工、能源、房地产等行业。益海嘉里投资有限公司是中国植物油行业十强企业之一。益海嘉里公司总部设在上海，是由新加坡丰益国际和美国ADM公司共同设立的外商投资企业。丰益国际收购了郭氏集团的全部食用油以及相关业务，交易价值为27亿美元。“金龙鱼”、“胡姬花”、“福临门”、这些在中国市场均占有一席之地的食用油品牌背后，都将闪现同一个跨国集团——新加坡丰益国际有限公司的身影。

蛋白公司简介篇2

这项技术是由天津市裕川微生物制品有限公司研发的, 以城镇污水处理厂和工业废水处理设施所产生的活性污泥为处理对象, 通过理化作用对微生物进行破壁处理, 释放其中的蛋白质和水分, 通过固液分离得到含蛋白液体和污泥残渣, 含蛋白液体可加工成蛋白发泡剂产品、蛋白营养剂等。污泥残渣因细胞内水分和蛋白的释放, 含水率可降低到50%、有机物减少约40%, 安全稳定, 可作绿化土、土壤改良剂或加工成有机肥、建材制品利用。

与会专家对这项技术的评议结果是:从生物污泥中提取微生物蛋白作为资源化产品加以利用, 处理过程中产生的残渣作为土壤改良剂和绿化土等产品, 最大程度地实现了污泥资源化利用, 同时减量化明显、无害化程度高, 技术总体上达到国际领先水平, 已具备了大规模推广应用条件。

据了解, 裕川公司的破壁式污泥资源化处置技术及工程应用, 属于自主研发项目, 关键技术具有自主知识产权, 已获得10余项发明专利与实用新型专利, 并形成了相应的企业标准和完整的技术体系。

哪些蛋白是优质蛋白篇3

优不优，看氨基酸

人体所需要的蛋白质来源于多种食物，凡是蛋白质氨基酸模式与人体蛋白质氨基酸模式接近的食物，其必需氨基酸在体内的利用率就高，反之则低。例如：动物蛋白质中的蛋、奶、肉、鱼等以及大豆蛋白质的氨基酸模式与人体氨基酸模式比较接近，所含的必需氨基酸在体内的利用率就高，因此被称为优质蛋白质。

一句话，蛋白质优不优，关键在于它的氨基酸模式与人体氨基酸模式是否接近。

高蛋白不等于优质蛋白

有商家宣传的时候常说：某某商品富含蛋白质。富含蛋白质就一定好吗？答案是未必。首先，高蛋白不一定好，蛋白质摄入过高还会引起疾病；其次，高蛋白也不等于是优质蛋白。比如：牛奶的蛋白质含量并不高，只有3%左右，但是牛奶的蛋白质却是优质蛋白；相反，有的谷类中含蛋白质为10%左右，但是谷类的蛋白质为植物蛋白，其氨基酸模式与人体的氨基酸模式差异较大，因此不是优质蛋白。

利用率不是简单的消化吸收

牛奶、蛋类、大豆蛋白都属于优质蛋白，但部分人吃了牛奶、鸡蛋或者豆类制品就不消化，可这并不能否定它们作为优质蛋白质的身份。能否消化，与个体很多因素有关，比如疾病、先天因素。

再说肉，过多摄入肉类可能引起心血管疾病，因此需要控制量，但肉类含的蛋白质因为氨基酸模式与人体氨基酸相近，是优质蛋白质的主要来源。

合理利用，优上加优

蛋类、奶、肉、鱼等动物性食物中的蛋白质以及植物性食物中的大豆蛋白质属于优质蛋白。这些食物的蛋白质必需氨基酸含量齐全，比例适当，能够维持人体健康和儿童生长发育。需要注意选择优质蛋白的人群包括：生长发育期的小孩、老年人、疾病恢复期的患者、蛋白质营养不良患者等。

对于张师傅来说，首先要了解哪些食物蛋白质是优质蛋白，然后，要学会利用蛋白质互补作用的原理进行配餐。

所谓蛋白质互补作用，是指两种或两种以上的食物蛋白质混合食用，其中所含有的必需氨基酸取长补短，相互补充，达到较大的比例，从而提高蛋白质利用率。比如：玉米、小米、大豆单独食用时，其生物价分别为60、57、64，如果混合食用则生物价可以提高到73；进一步，如果在植物性食物基础上再添加少量含有优质蛋白的动物性食物，则蛋白质的生物价还会提高，如面粉、小米、大豆、牛肉单独食用时，其蛋白质生物价分别为67、57、64、76，混合食用则蛋白质生物价提高到89。

注：生物价是反映食物蛋白质消化吸收后，被机体利用程度的一项指标。生物价越高，说明蛋白质被机体利用率越高，即蛋白质的营养价值越高，最高值为100。

小知识

蛋白质和氨基酸

所有的蛋白质都是由氨基酸构成。

氨基酸组成蛋白质的基本单位。

氨基酸模式是指某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。

蛋白公司简介篇4

胶原蛋白对皮肤的作用-如何留住胶原蛋白?

胶原蛋白是什么?

婴儿的皮肤水嫩剔透、吹弹可破，那是因为他们拥有80%的胶原蛋白。而成人会因为污染的环境、糟糕的情绪和自然衰老的规律，致使胶原蛋白不断流失。胶原蛋白到底是什么?对皮肤有什么好处呢?

胶原蛋白对皮肤的作用

胶原蛋白与弹力纤维一起合力构成网状的支撑体，就像撑起皮肤组织的钢筋架构一样。足够的胶原蛋白能使皮肤细胞变得丰满，肌肤变得水分充盈、细腻光滑，并使细纹、皱纹得以舒展，能有效防止肌肤老化。

胶原蛋白流失的影响

胶原蛋白流失首先会导致肌肤失去水分，皮肤缺水干燥就会出现皱纹。皮肤还会失去弹性，变得松弛下垂、毛孔会增大。另外胶原蛋白被黑色素吞噬后，如果被激活的黑色素不能及时排走，还会带来色斑、肤色不匀或暗沉等问题。

胶原蛋白为什么会流失?

胶原蛋白流失的原因有很多，年龄的增长、紫外线的伤害、环境的恶化、不规律的作息等等。除了年龄增长这个不可抗因素，胶原蛋白流失很大的原因是紫外线的伤害，因为紫外线能激活黑色素从而蚕食了胶原蛋白。

如何减缓胶原蛋白流失

胶原蛋白的流失90%以上都是因为紫外线，所以防晒是重中之重。另外，多补充含胶原蛋白的食物也可以减缓它的流失，在一些含胶质的食物，像牛蹄筋、猪蹄、鸡翅、鸡皮、鱼皮及软骨等中，都含有丰富的胶原蛋白哦。

外用保养胶原蛋白

胶质的食物可以补充胶原蛋白，但效果较慢较不明显，因为普通食物中的胶原蛋白都是大分子蛋白质，并不能被人体直接吸收。如果选择外用方法补充胶原蛋白，建议外涂含有水溶性胶原蛋白成分的护肤品和化妆品，在一定程度上能提高皮肤柔细度与滋润感。

内用口服胶原蛋白

如果你觉得外用有点麻烦，可以选择内用口服胶原蛋白胶囊或饮品，虽然价格总体较贵，但其实内服的胶原蛋白产品会比外用保养更易吸收。如果你想更快见到效果，也舍得下血本的话，可以采用时下最热门的美颜理念，那就是外敷+内服了哦。

多少岁开始补充胶原蛋白?

蛋白公司简介篇5

一、选择题

（一）A 型题．组成糖蛋白分子中聚糖的单糖不包括

A ．葡萄糖 B ．半乳糖 C ．甘露糖 D ．岩藻糖 E ．果糖 2 ．糖蛋白糖链合成场所为

A ．细胞膜 B ．细胞核 C ．细胞浆 D ．高尔基体与内质网 E ．溶酶体． N-连接糖基化位点特定序列不可能是 A ． Asn-GLY-Ser/Thr B ． Asn-Ala-Ser/Thr C ． Asn-Val-Ser/Thr D ． Asn-Leu-Ser/Thr E ． Asn-Pro-Ser/Thr 4 ．不带有硫酸的糖胺聚糖是

A ．硫酸软骨素 B ．肝素 C ．硫酸角质素 D ．硫酸皮肤素 E ．透明质酸 5 ．胶原中最多的氨基酸是

A ． Ser B ． Thr C ． Tyr D ． Gly E ． Val 6 ．细胞外基质中不含下列哪种蛋白

A ．胶原蛋白 B ．纤维蛋白 C ．蛋白聚糖 D ．纤连蛋白 E ．清蛋白．下列关于糖蛋白叙述错误的是

A ．糖链所占分子的重量百分比一般在 2%—10% B ．组成糖蛋白分子中聚糖的单糖有 7 种 C ．合成糖蛋白糖链必须有长萜醇参与

D ． N-连接糖蛋白与 O-连接糖蛋白合成的场所均是内质网和高尔基体 E ．糖链为分支糖链．下列关于蛋白聚糖的叙述，错误的是 A ．蛋白聚糖由糖胺聚糖与核心蛋白共价连接 B ．蛋白聚糖分子中蛋白百分比小于聚糖

C ．蛋白聚糖分子中也含有 N-或 O-连接聚糖 D ．聚糖为直链型不分支

E ．先合成二糖单位，再延长糖链 9 ． N-连接聚糖合成时所需糖基供体为

A ． UDP 或 GDP 衍生物

B ． UDP 或 CDP 衍生物 C ． ADP 或 GDP 衍生物

D ． TDP 或 GDP 衍生物 E ． ADP 或 TDP 衍生物．胶原分子结构的叙述错误的是

A ．结缔组织的主要蛋白质成分 B ．由 3 条右手 α 螺旋肽链合成 C ．分子组成中甘氨酸占 1 ／ 3 D ．三股螺旋的形成与脯氨酸和羟脯氨酸有关 E ．胶原中重复出现的模序有 Gly-Pro-X 11 ．下列有关纤连蛋白（Fn）的叙述，错误的是 A ．血浆中 Fn 主要来自肝细胞 B ． Fn 为二聚体

C ． Fn 的一级结构由三种不同内在序列同源结构重复出现而构成 D ． Fn 主要为 N-连接糖蛋白 E ． Fn 对细胞的作用通过与胶原结合来完成 12 ．下列关于层粘连蛋白（Ln）的叙述错误的是

A ． Ln 是由三条多肽链通过盐键连接而成的 B ． Ln 是一种糖蛋白 C ．具有 Ⅳ 型胶原结合的区域 D ．含有能与细胞表面受体结合的 RGD 模序 E ．主要存在于各组织的基底层

（二）B 型题

A ．长萜醇 B ．糖醛酸 C ．三股螺旋 D ．核心蛋白 E ．甘露糖 1 ．糖胺聚糖含有 2 ．蛋白聚糖含有 3 ．胶原蛋白含有．糖蛋白中聚糖的单糖有

A ．五糖核心 B ．核心蛋白 C ．核心二糖

D ．由葡萄糖和半乳糖构成的二糖单位 E ．甘油醛 5 ． N-连接寡糖有 6 ． O-连接寡糖有

A ．三股螺旋 B ．双螺旋 C ．二条多肽链 D ．三条多肽链 E ．一条多肽链 7 ．胶原蛋白含有 8 ．层粘连蛋白含有 9 ．纤连蛋白含有

（三）X 型题．胶原分子结构特点有

A ．含有三股右手螺旋 B ．甘氨酸占 1/3、脯氨酸占 1/ 4 C ．无色氨酸 D ．半衰期短 E ．胶原中重复出现的模序有 Gly-Pro-X 2 ．下列属于糖蛋白的有

A ．血型抗原 B ．凝血酶原 C ．胶原蛋白 D ．纤连蛋白 E ．层粘连蛋白 3 ．叙述糖胺聚糖正确的是

A ．包括透明质酸、肝素、硫酸软骨素 B ．由二糖单位重复连接而成 C ．与核心蛋白共价结合 D ．含有糖醛酸 E ．可分支

二、是非题．糖蛋白的聚糖主要有 N-连接和 O-连接型方式。．不同种属、组织的同一种糖蛋白的 N-连接聚糖的含量和结构是相同的。3 ．聚糖只能影响蛋白部分的构象、聚合、溶解及降解，不能参与糖蛋白的相互识别和结合。．糖胺聚糖是由二糖单位重复连接而成，其二糖单位可以不含有糖胺。5 ．体内的糖胺聚糖有 6 种，除透明质酸外都带有硫酸。．凝集素是一类非抗体的糖蛋白，能专一地识别糖类，并以共价键的方式相结合。．胶原是结缔组织的主要蛋白质成分，不同胶原有截然不同的形态和功能。8 ．不同组织来源的纤连蛋白，其分子量、基本空间结构及生物学性质各不相同。．聚糖的延长和加工修饰是先合成二糖单位，再逐个加上单糖。10 ．具有功能的糖蛋白二聚体，往往依靠糖糖相互作用维系亚基的聚合和构象。

三、填空题．糖复合物主要包括 ________、________、________。2 ．糖蛋白和蛋白聚糖都是由 ________ 键连接的 ________ 和 ________ 两部分组成。．糖蛋白聚糖与蛋白质的连接方式有 ________、________。4 ． N-连接聚糖分为三型 ________、________、________。5 ．蛋白聚糖主要由 ________ 共价连接于 ________ 所组成。另外还含有一些 ________ 或 ________ 连接聚糖。．硫酸软骨素的二糖由 ________ 和 ________ 组成。7 ．透明质酸的二糖单位为 ________ 和 ________。8 ．细胞外基质（ECM）由三类成分组成 ________、________、________。9 ． ECM 中专一蛋白有 ________、________、________ 等．胶原的氨基酸组成特征是占 1/3 的是 ________，占约 1/4 的是 ________。尚特有 ________ 和 ________。． O-连接寡糖链的核心二糖由 ________ 和 ________ 构成，连接于蛋白质 ________ 的羟基。12 ． N-连接寡糖链以 ________ 为糖链载体，在 _______ 和 ________ 中进行合成、加工。．蛋白质 ________ 糖基化是可逆的单糖修饰，主要发生于 ________ 和 ________。

四、名词解释． glycoprotein 2 ． Glycosaminoglycan(GAG)3 ． fibronectin（Fn）4 ． laminin（Ln）5 ． N-linked glycan 6 ． O-linked glycan 7 ． glycomics 8 ． glycoconjugate 9 ．糖基化位点

六、问答题．简述糖蛋白中聚糖的功能。2 ．简述蛋白聚糖的生理功能。3 ．简述细胞外基质的成分与功能。．常见的糖胺聚糖有哪几种？各有何结构特征？

参考答案

一、选择题

（一）A 型题． E 2 ． D 3 ． E 4 ． E 5 ． D 6 ． E 7 ． C 8 ． E 9 ． A 10 ． B 11 ． E 12 ． A

（二）B 型题． A 2 ． B 3 ． C 4 ． E 5 ． A 6 ． C 7 ． A 8 ． D 9 ． C

（三）X 型题． ABCE 2 ． ABCDE 3 ． ABCD

二、是非题． A 2 ． B 3 ． B 4 ． B 5 ． A 6 ． B 7 ． A 8 ． B 9 ． B 10.A

三、填空题．糖蛋白蛋白聚糖糖脂 2 ．共价聚糖蛋白质 3 ． N-连接 O-连接．高甘露糖型复杂型杂合型 5 ．糖胺聚糖核心蛋白 N-O-6 ． N-乙酰半乳糖葡萄糖醛酸 7 ．葡萄糖醛酸 N-乙酰葡萄糖胺 8 ．结构蛋白专一蛋白蛋白聚糖 9 ．纤连蛋白层粘连蛋白纤维蛋白．甘氨酸脯氨酸羟脯氨酸羟赖氨酸． N-乙酰半乳糖半乳糖丝氨酸（或苏氨酸）12 ．长萜醇内质网高尔基体． β-N-乙酰氨基葡萄糖膜蛋白分泌蛋白

四、名词解释．糖蛋白，是由糖链与蛋白质共价连接的糖复合物。聚糖为分支糖链，不但影响蛋白质部分的构象、聚合、溶解及降解，还参与糖蛋白的相互识别和结合等。2 ．蛋白聚糖，由糖链与蛋白质共价连接的糖复合物。聚糖占分子量的 50% 以上，含有一种或多种糖胺聚糖，并由二糖单位重复连接而成，不分支。蛋白聚糖主要功能是构成细胞间的基质。．纤连蛋白，是一类多功能糖蛋白，由两条肽链组成为单一基因产物，主要由成纤细胞合成，血浆中的主要来自于肝细胞，功能具有多样性。．层粘连蛋白，是一种由多结构域构成的糖蛋白，由一条 A 链和两条 B 链通过二硫键连接而成，存在于所有组织基底层，主要介导上皮细胞及内皮细胞粘着于基底膜。． N-连接糖蛋白，聚糖中的 N-乙酰葡萄糖胺和多肽链中天冬酰胺残基的酰胺氮以共价连接称之。6 ． O-连接糖蛋白，多肽链中的丝氨酸或苏氨酸残基的羟基与聚糖中的 N-乙酰半乳糖胺以共价连接称之。．糖组学，是后基因组时代的重要研究领域之一，包括聚糖种类、结构鉴定、糖基化位点分析、蛋白质糖基化的机制和功能研究，是对蛋白质和聚糖间的相互作用和功能的全面分析。8 ．糖复合物，是由糖与蛋白质、脂等分子结合形成的一类生物大分子，在体内发挥着其它分子不可替代的作用；主要包括：糖蛋白、蛋白聚糖和糖脂。9 ．糖基化位点，指 N-连接糖蛋白聚糖中具有特定的氨基酸序列，即 Asn-X-Ser/Thr 3 个氨基酸残基组成的序列子才可连接聚糖，这一序列子被称为糖基化位点。

五、问答题．简述糖蛋白中聚糖的功能。

答：糖蛋白中聚糖不但能影响蛋白部分的构象、聚合、溶解及降解，还参与糖蛋白的相互识别和结合等。

（1）聚糖可影响糖蛋白生物活性。

（2）糖蛋白聚糖加工可参与新生肽链折叠。（3）糖蛋白聚糖可参与维系亚基聚合。

（4）聚糖对蛋白质在细胞内的分拣、投送和分泌中起作用。（5）糖蛋白聚糖具有分子间的识别作用。2 ．简述蛋白聚糖的生理功能。答：蛋白聚糖的主要功能是：

（1）维持组织的正常形态，抵抗局部压力，促进物质交换，阻止细菌通过。（2）参与生物活性物质的储存和释放。（3）调节细胞生长和分化。

（4）参与细胞间信息通讯和细胞与细胞的识别。3 ．简述细胞外基质的成分与功能。

答：细胞外基质由三种成分构成，结构蛋白，如胶原；专一蛋白，如纤连蛋白、层粘连蛋白；蛋白聚糖。这些成分以不同比例形成多种类型基质成分，各自发挥特定功能。

（1）胶原是结缔组织的主要成分，不同的胶原有不同的形态和功能。（2）纤连蛋白（Fn）是由两条多肽链组成的糖蛋白，功能与其分子中含许多抗蛋白水解酶的结构域直接相关。主要介导细胞基质间相互作用，参与血小板凝集，组织损伤修复与细胞增殖，对修复有一定的作用。（3）层粘连蛋白（Ln）的功能主要是介导上皮细胞及内皮细胞粘着于基底膜，从而影响细胞的生长、分化和运动，目前认为 Ln 对肿瘤细胞的浸润、转移可能有一定的作用。

（4）蛋白聚糖的主要功能是细胞间基质的重要成分。4 ．常见的糖胺聚糖有哪几种？各有何结构特征？

蛋白公司简介篇6

摘要：玉米根系在生长过程中向根际分泌蛋白质类大分子物质.采用双向聚丙烯酰胺凝胶电泳-质谱技术,一维液相色谱-质谱联用(LC/MS)和Shotgun三种不同鉴定方法对无菌条件收集的玉米根系分泌蛋白进行了分离、分析与鉴定,对3种鉴定方法在分泌蛋白分析中的.应用做了详细阐述和比较.结果表明,双向电泳通过银染可以看到200个蛋白质点,但由于蛋白量少,通过质谱无法对玉米根系分泌蛋白进行鉴定;用LC/MS鉴定得到了152个蛋白;用Shotgun技术鉴定得到了2 848个蛋白.LC/MS鉴定得到的蛋白全部出现在用Shotgun技术鉴定得到的2 848个蛋白中,后2种方法的结果可以互相验证.Shotgun技术具有更高的灵敏性,更适合对蛋白质浓度低、干扰物多的植物根分泌蛋白组进行鉴定,能够获得完整可靠的信息. 作者：马玮[1]Frank Hochholdinger[2]李春俭[1] Author： MA Wei[1] Frank Hochholdinger[2] LI Chun-jian[1] 作者单位：中国农业大学资源与环境学院,农业部植物营养学重点开放实验室,北京,100193Center for Plant Molecular Biology, Department of General Genetics, Eberhard Karls University Tuebingen, 72076 Tuebingen, Germany 期刊：光谱学与光谱分析 ISTICEISCIPKU Journal： SPECTROSCOPY AND SPECTRAL ANALYSIS 年，卷(期)： 2010, 30(10) 分类号： S123 关键词：玉米根系分泌物分泌蛋白组双向电泳 LC-MS Shotgun MudPIT 机标分类号： TP3 S51 机标关键词：蛋白质类分析方法鉴定方法玉米根系分泌蛋白蛋白组比较研究 Techniques Analyzing Different Identification of Studies Shotgun 双向聚丙烯酰胺凝胶电泳技术鉴定 LC/MS 质谱联用大分子物质质谱技术液相色谱基金项目：国家自然科学基金，国家自然科学基金委员会创新群体项目

★ 水文模型中植被截留计算的误差分析

★ 用ANUDEM建立水文地貌关系正确DEM的方法研究

★ 考研政治命题之利用不同观点设题

★ 高职不同学生群体的心理教育对策分析论文

★ 不同磷水平下大豆根系性状的遗传特性分析

蛋白公司简介篇7

1 DMP1的分子生物学特征

不同的物种中DMP1基因结构基本类似。牛DMP1基因包括[1]:5'端92bp的非编码区;1530bp构成的开放读框, 共编码510个氨基酸;3'端非编码区长1379bp, 包括一个多聚腺苷酸化信号和Poly (A+) 尾;等电点3.95;分子量56KD。1997年, MacDougall等成功克隆了人[2]和小鼠[3]DMP1基因。人DMP1基因包括:5'端99bp的非编码区;1539bp组成的开放读框编码513个氨基酸残基的强酸性蛋白, 主要为丝氨酸 (21.4%) 、谷氨酸 (15.6%) 和天门冬氨酸 (12.1%) ;3'端有1041 bp非编码区, 包括一个多聚腺苷酸化信号。小鼠DMP1长2820 bp, 其中1509 bp构成的开放读框编码503个氨基酸, 包括一个多聚腺苷酸化信号。小鼠和大鼠均有一15个氨基酸的插入片段, 经基因组DNA分析为DMP1的外显子, 是DMP1的替换剪切版本。人、牛、小鼠、大鼠DMP1基因具有高度同源性, 并有一些高度保守区, 如疏水的16氨基酸残基信号肽, 与细胞粘附有关的RGD序列, 数个可能是酪蛋白激酶Ⅰ、Ⅱ磷酸化位点的丝氨基酸残基。由于DMP1的谷氨酸含量很高, 与OPN和BSP相似, 故DMP1的生物学特性可能介于牙本质磷蛋白之间。

2 DMP1理化性质

DMP1蛋白是一种富含丝氨酸的亲水性蛋白。DMP1的氨基酸组成中, 有1/3为天门冬氨酸和谷氨酸。由于绝大多数丝氨酸以磷酸化的形式存在, 使得DMP1成为等电点3.68的强酸性蛋白。由此推测DMP1是牙本质矿化过程中的一种重要蛋白质。由大鼠DMP1 c DNA推测的分子量为53KD, 翻译后的磷酸化和糖基化可使其分子量增为60-66KD。George等[4]通过E.Coli表达出的大鼠重组DMP1分子量为90-95KD, 这种差异可能是蛋白质在表达过程中发生折叠造成的。DMP1还含有一个共有序列 (Asn-Thr-Ser) 作为N-糖基化位点, 数个Ser-Thr-Glu序列作为O-糖基化位点, 以及一个与细胞粘附功能有关的RGD (Arg-Gly-Asp) 序列。DMP1的氨基酸序列与骨酸性糖蛋白-75 (BAG-75) 高度同源, 与骨桥蛋白 (OPN) 部分同源。DMP1中的许多肽段含有4个以上连续的天门冬氨酸或谷氨酸残基, 这些残基中通常含有丝氨酸。这些区域与转录后的酪蛋白激酶磷酸化所需的序列一致。DMP1中, 总共有107个丝氨基酸残基, 55个位于与酪蛋白激酶Ⅰ、Ⅱ磷酸化有关的序列中。从组织中提取的DMP1为磷酸化蛋白。在生理过程中, 磷酸化的氨基酸末端可以与多价的阳离子如Ca2+结合, 调节硬组织的形成。Qin[5]等比较了四种从大鼠骨中和牙本质提取的富含涎酸的蛋白OPN、BSP、BAG-75、DMP1, 认为DMP1特性应介于OPN与BAG-75之间。对不同组织中提取的DMP1进行染色发现:牙本质提取物显色清晰, 骨组织则未显色, 表明牙本质DMP1的量明显高于骨组织, 这种量的区别可能与骨和牙本质的矿化程度不同有关。牙本质矿化程度较高, 在其矿化过程中需要大量强酸性蛋白, 促进矿物离子的沉积。由此推测DMP1与牙本质的矿化有关。

3 DMP1的分布

George等[2]用Northern印记法发现大鼠DMP1只在牙齿中表达, 而在皮肤、脑、肝脏、颅盖骨、胫骨中未见表达;原位杂交显示DMP1的m RNA仅在成熟分泌的成牙本质细胞中表达, 而在前成牙本质细胞和牙髓细胞中未见表达。D'Souza等[6]用RT-PCR研究发现DMPlmRNA出现在牙胚发育的蕾状后期, 在整个牙本质发生过程中均有表达, 在矿化期的早期牙本质细胞中也有表达, 但在矿化后的分泌性成牙本质细胞中表达量降低。原位杂交显示DMP1仅见于矿化前的年轻成牙本质细胞, 出现矿化后表达量显著降低。DMP1在成釉细胞分化成熟过程中也有表达。Hirst等[5]用Northern印记法发现牛DMP1在成牙本质细胞、脑和骨中均有表达, 而牙槽骨、肝脏、皮肤和成釉细胞中未见表达。MacDougall等[7]通过原位杂交发现DMP1在小鼠成牙本质细胞、成釉细胞、成骨细胞、成牙骨质细胞中均有表达。Septier[7]等对体外培养的小鼠牙胚进行研究, 发现DMP1在成牙本质细胞和分泌性成釉细胞有表达, 在成牙本质细胞突、牙髓、前期牙本质、牙本质、前期和早期成釉细胞未见表达而培养基中加入6硫化肌醇 (一种酪蛋白激酶抑制剂) 的牙胚, 则仅在牙尖区成牙本质细胞有表达。

4 DMP1的功能

到目前为止, 尽管没有直接的实验证实DMP1的确切功能, 但基于其理化性质、生物合成等方面的特征, 推测DMP1可能参与牙本质矿化的启动和调节。同时, 也可能充当信号转导分子。

DMP1中有与细胞粘附有关的RGD序列。Kulkrni等[8]采用将RGD序列基因进行定点诱变, 使RGD序列 (Arg-Gly-Asp) 转变为RGE (Arg-Glu-Glu) 序列;将RGD序列从DMP1中删除这两种方法研究大鼠DMP1 RGD序列的功能, 发现含RGD序列的DMP1可以迅速与细胞小鼠胚胎颅骨细胞 (MC3T3-E1) 和牙髓细胞 (RPC-C2A) 结合, 并促进细胞之间的粘附, 而诱变后的两种新蛋白则与细胞结合速率较慢、促粘附功能较低。三种蛋白均与中国仓鼠卵细胞不结合。他们用含有RGD序列的肽段封闭细胞表面整合素受体后, 发现DMP1与细胞结合速率下降、细胞间粘附降低。由此提示DMP1可能介导细胞之间以及细胞与胞外非胶原性基质之间的细胞信号转导。

Narayanan[9]等通过建立对表达DMP1基因的稳定传染细胞系和腺病毒传染细胞系来研究DMP1的生物学功能。当C3H10T1/2、MC3T3-E1和RPC-C2A等具备多分化潜能、中胚层来源的细胞表达DMP1基因时, 均可向成牙本质样细胞分化, 并形成功能性成牙本质样细胞。在这些细胞分化过程中, 碱磷酸、骨桥素、骨钙素和骨粘结素等细胞外基质形成早期的标志物, 以及DMP2和DSP等成牙本质细胞分化末期的标志物均可被检测到。而且随着DMP1表达量的增加, DMP2和DSP的表达量也增加。而用酪蛋白激酶Ⅱ的抑制剂阻断DMP1的磷酸化, DMP2、DSP、OCN等的表达未见明显变化。体外过表达DMP1基因的细胞分化并形成功能性成牙本质样细胞后, 细胞体内可形成矿化结节并增大, 最终形成矿化基质。由此可推测, 体内DMP1在未分化间充质细胞向成牙本质细胞分化过程中起着非常重要的作用。

上述研究表面, 对于DMP1在牙齿或组织中的时空表达有相互矛盾之处, 它的确切功能仍不清楚。虽然DMP1基因能够促进未分化间充质细胞向成牙本质细胞样细胞分化, 并促成成牙本质样细胞内矿化结节的形成和增长, 但是DMP1如何调节成牙本质细胞的分化, 在此过程中有哪些转录因子发挥作用, 其信号途径是什么, 仍有待进一步研究。它是否利用RGD序列介导细胞信号转导;是否参与细胞移动、细胞与细胞外基质的粘附过程;是否能够干扰胚胎发育中器官特别是牙胚的发生;如何参与牙本质和骨的矿化过程等仍不清楚, 均有待我们进行更深入的研究。

参考文献

[1]Hirst K1, Ibaraki-O'Connor, Young MF, et al.Cloning and Expession analysis ofthe bovmematrix acidic phosphoprotein gene.Jdent Res 1997, 76 (3) :754~760.

[2]Hirst K1, Simmons D, Feng J, et al.Elucidation of the sequence and the genomicorganization of the human dentin matrix acdic phosphoproteinl (DMP1) gene:exluSion of the locus from acausative role in the pathgenesis of dentinogenesisimperfecta type ii Genomics, 1997, 42:38~45.

[3]MacDougall M, Gu TT, Luan X, et al.Identiacation of a novel isoform of mousedentin matrixprotein 1:spatial expression in mineralized tissues.J Bone Miner Res1998 Mar, 13 (3) :422~431.

[4]Srinivasan R, Chen B, Gorski JP, George A, et al.Recombinant expression andcharacterization of dentin matrix protein 1.Connect Tissue Res 1999, 40 (4) :251~258.

[5]Qin C, Brunn JC, George A, et al.A comparative study of sialic acid-rich proteinsin rat bone and dentin.EurJ Oral Sci.2002;109:133~141.

[6]D'Souza RN, Cavender A, MacDougall M, et al.Gene expression pattems ofmurine dentinmatrix protein 1 (Dmpl) and dentin sialophosphoprotein (DSPP) suggestdistinct developmental functions in vivo.J Bone Miner Res 1997Dec:12 (12) :2040~9.

[7]Septier D, Torres-Quintana M A, Menashi S, et al.Inositol hexasulphate, a caseinkinaseinhibitor, alters the distdbution of dentin matrix protin 1 in culturedembryonic mouse tooth grms-Eur J Oral Sci2001;109:198~293.

[8]Kulkami GV, Chen B, George A, et al.Promotion of selective cell attachment bythe RGD sequence in dentine matrix protein 1.Arch Oral Biol 2000Jun, 45 (6) :475~484.

蛋白公司简介篇8

蛋白质是所有动物、植物生长和一切生命活动都离不开的一种物质，它是人体生命活动所需的首要营养素，与人体新陈代谢、抗病免疫、体液平衡和遗传信息传递等生命活动密切相关。作为蛋白质的一种，植物蛋白是人类膳食蛋白质的重要来源，易于人体消化。常见的植物蛋白来自于大豆、小麦、豌豆，其中，豌豆蛋白以非转基因、无过敏源、低蛋白酶抑制因子、高吸收率、完善的氨基酸构成以及膳食和保健功能等优势著称。

早在19世纪80年代的欧洲，随着人们对大豆、花生、乳清等动植物蛋白质摄入量的增加而诱发了一系列过敏反应。为了寻找更合适的替代产品，豌豆蛋白逐渐被人提及，从饲料级发展为食品级。

随着食品工业的发展和对豌豆产品深入的研究与宣传，与豌豆蛋白相关的食品市场逐渐扩大，健康产品行业也开始研发以豌豆蛋白为原料的保健美容产品。目前，在欧美国家中，蛋白质饮料、营养棒/能量棒、烘焙食品、无麸面包、肉制品等与豌豆蛋白相关的食品市场非常成熟，消费群体也在不断上升。

烟台东方蛋白科技有限公司是我国为数不多拥有GMP标准车间并推出罐装豌豆蛋白质粉的生产商，综合国外植物蛋白技术优势和国内淀粉加工传统，采用物理闭环分离工艺，生产保留天然豌豆口感、颜色和功能的豌豆植物蛋白质。在2016中国食品添加剂和配料展览会（FIC 2016）期间《食品安全导刊》记者采访了烟台东方蛋白科技有限公司董事、国际业务部经理许培城，他帮助记者系统地了解了豌豆蛋白的前沿技术。

记者：首先请您介绍一下烟台东方蛋白科技有限公司的发展背景与企业现状。

许培城：烟台东方蛋白科技有限公司（以下简称“东方蛋白”）是山东省招远市三嘉集团有限公司下属的4家企业之一。三嘉集团的起点产业是龙口粉丝，随着产业链的延伸进而发展出3个相关产业，即招远三嘉纸箱有限公司、招远三友有机肥有限公司以及2008年成立的烟台东方蛋白科技有限公司——专注于豌豆深加工及衍生产品的生产与研发。

龙口粉丝的主要生产原料为豌豆淀粉，传统发酵工艺生产豌豆淀粉的过程中有蛋白质剩余，其因发酵变质而无法回收利用，只能作为动物饲料或废弃物处理，致使优质蛋白质被严重浪费。

为了可持续发展、挖掘豌豆蛋白应用价值，东方蛋白于2005年与美国北达科他州立大学北方农作物研究所进行了技术研讨，并共同致力于现代化豌豆深加工工艺的研发。研发成果“物理闭环分离工艺”于2007年被正式引入国内，该工艺获得三项国家发明专利证书（专利号：ZL201010224100.4、ZL201010224110.8、ZL201310480123.5），一项实用新型专利证书（专利号：ZL200820226241.8）。

目前，公司拥有两条全自动化豌豆深加工生产线，年加工豌豆10万吨，可生产食用级豌豆蛋白、豌豆淀粉以及豌豆膳食纤维。

东方蛋白分别通过ISO 9001、HACCP、山东伊斯兰教协会清真认证、Star-K犹太洁食认证、BRC等级A认证等，并且是国内第一家通过美国FDA官员现场审核的豌豆深加工企业。凭借首屈一指的产品品质以及与进口产品相比在价格上的优势，目前东方蛋白所生产的豌豆蛋白在海外市场，特别是欧、美、澳等西方国家享有着很高的评价以及领先的市场占有率。

记者：据了解，以豌豆为主要原料，提取、分离豌豆蛋白系列产品的过程包含了26道工序，其中有哪些生产技术值得大家关注，其特点是什么？贵公司对于源头材料的品质是如何控制的？

许培城：东方蛋白与美国北方农作物研究所共同研发的豌豆蛋白生产技术称为“物理闭环分离工艺”，它的特点在于综合了国外蛋白生产优势和国内淀粉加工的传统沉淀，使产品可以最大程度地保留豌豆蛋白天然的颜色、口感与功能。该工艺结合了国内的淀粉处理技术，东方蛋白的产品比相同工艺的欧洲同类企业产品具有更高的稳定性和可靠性。

值得一提的是，东方蛋白生产线采用了全自动闭环加工工艺。该工艺用工数量少，只需要在关键位置指定专业人员进行设备监督。除此之外，全封闭加工模式使物料不对外开发，有效避免交叉感染的可能。与传统工艺相比，东方蛋白生产线从投料到最终产品包装已从最初的几十个小时缩短至仅4.5小时，产出率也高于传统工艺。相对于传统工艺造成的能耗以及环境负担，全自动闭环加工工艺有着更低的用水量、能源消耗和污水排放量。

在原材料品质管控方面，我们坚持进口北美最优质的非转基因豌豆。当地有着高端的豌豆品种、非常成熟的种植技术以及优良的土壤、空气条件，在豌豆生长过程中避免了各种污染风险，进而保证了原材料在进入生产线之前的品质与安全。

另外，东方蛋白为了规避环境风险、为客户提供最稳定的供应价格，每年都至少会安排一次相关专员去往美国、加拿大豌豆种植基地进行考察工作，对当年的豌豆种植情况、行情以及未来原材料的价格走势等进行深入了解。我们每年对于豌豆供应商的资质都进行复查、审核，以确保供应商可以安全、准时地为我们供应最优质的原材料。

记者：从介绍中了解到贵公司的生产工艺和成品先后通过了美国FDA、HACCP国际食品安全卫生体系等一系列权威认证，您能否为我们介绍一下贵公司通过认证的情况？您认为通过这些认证的意义是什么？

许培城：东方蛋白先后通过了ISO 9001、HACCP、BRC（A级）、清真、犹太洁食、有机认证，东方蛋白是国内第一家通过美国FDA官员现场审核的豌豆深加工企业。除此之外，我们还陆续通过了各个国际公司品管部门（产品质量监控与管理）的食品安全审核。

2014年7月，美国FDA官员来到了烟台东方蛋白的豌豆蛋白生产线上，亲自进行了严格的审查工作。在审核期间，商检局等本地相关部门表示出高度重视，东方蛋白慎之又慎，依靠着生产技术与品管团队的专业程度，以及长期以来对食品安全规范的重视轻松通过了审核。

美国是东方蛋白的主要出口国，此项审查意味着我们的豌豆产品已经在美国形成一定的影响力并受到了FDA的高度关注，从这一角度来看我们倍感欣喜。审核的通过标志着东方蛋白的豌豆产品已受到美国消费者的喜爱，我们的生产环境、软硬件设施、食品安全生产理念都得到了美国相关部门的充分认可。同时，这对于名声一直不好的中国食品企业来讲是一剂强心剂，这推动我们更多地投入到产品升级和提升食品安全管理理念当中。

记者：对于豌豆蛋白的有关应用，贵公司推广的方向是消费者日常膳食添加还是食品企业的成品添加？中国消费者可以通过什么渠道购买到贵公司的产品？

许培城：在东方蛋白推出豌豆蛋白的时期，其在保健产品中的应用相对成熟，比如蛋白补充饮品、无麸/无大豆健康食品等。在推广初期，我们的主要优势是与中国传统发酵工艺生产的豌豆蛋白相比有着更好的口感、溶解度和功能性；与欧洲相同工艺生产的豌豆蛋白相比有着价格上的绝对优势。在国际化生产工艺基础上，东方蛋白的产品可帮助终端加工企业无需修改或只需轻微修改原有配方即可马上使用。

除了在日常膳食保健食品中的应用，豌豆蛋白在食品中的应用更有着可观的前景。豌豆蛋白在中国上市之前，相关的食品产品已经在欧美市场流行了很长时间，市场已趋于成熟。在解决豌豆蛋白的乳化性及其它功能性问题后，可顺利应用于各个食品行业中，如烘焙食品、肉制品、素肉产品、蛋黄酱等，代替原有的大豆、小麦、鸡蛋原料。

目前，为了方便中国市场普通消费者直接接触豌豆蛋白，我们的罐装豌豆蛋白粉已经开始在线上线下各种渠道开放销售。除了传统商超、药店等渠道，还开展了企业微店、淘宝旗舰店，目前正在办理入驻京东的程序。

固体组织蛋白提取篇9

2. 取0.5ml组织匀浆液转移到1.5ml离心管，加2倍体积的(1 ml)抽提试剂充分混匀。室温或4℃静置10分钟，偶尔晃动。注意：(1)组织量<10mg且静置时间短30min，在下一步离心时所形成的蛋白膜易碎，此时可静置30min。(2)提取脂肪组织时应4℃静置40min以上以充分去除油脂。

3. 10,000g 4℃离心10分钟，溶液分为两相，中间为蛋白膜。吸除上层液体;随后用吸头或针头轻轻拨开蛋白膜，吸除下层液体。蛋白膜将附着于离心管壁。注意：(1)离心速度过高将使蛋白膜过于坚固，难以溶解。(2)如果初始组织量较少(<10mg)，离心后难以得到完整的蛋白膜，此时可吸去上下层液体，加入0.5-0.8ml纯乙醇混匀，10,000g 4℃离心5分钟。弃所有液体，蛋白沉淀在管底。

4. 敞开管口，室温10分钟空气干燥沉淀。

5. 每100mg组织所得到的蛋白加 200ml用户自备的缓冲液，

95℃煮10分钟。室温放置20分钟溶解沉淀。注意：(1)可4℃过夜溶解沉淀，偶有少量不溶性组织纤维碎片可离心去除。(2)有时染色体DNA可与蛋白质一起被抽提出来，溶解时则形成粘稠物。延长95℃热变性时间、不时振荡、用注射针头反复抽吸，有助于彻底打断DNA。

3.样本组织RNA提取：取液氮保存的肺组织，研碎后加入RNAisoTMPlus，将研碎的`样品完全覆盖，室温静置至样品完全融化，在研磨至裂解液呈透明状。移至离心管后加入l/5l埘AisoTMPlus体积量的氯仿，用力振荡后移至离心管中，室温静置 5min。12，000rpm/min 4 0C离心15min，取出离心管吸取上清夜，移入新的离心管。向上清中加等体积的异丙醇，混匀后室温静置10min。12，000rpm/min 4"C离心10min。弃取上清，加入75%的乙醇lml，洗涤管壁后12，000 rpm/min4。C离心5min，弃去乙醇。室温干燥沉淀5min后加入适量RNase.free水溶解沉淀，完全溶解后置于--80℃ 保存。

4.按照试剂盒说明在微管中配制反应混合溶液，将提取的RNA),II入微管后70℃ 反应5min，离心收集。依试剂盒说明依次加入5×reaction buffer，Ribolock Ribonuclease inhibitor和10 mM Dntp mix，混匀后离心收集。置于25℃5min。加入逆转录酶，然后置于25℃10min，再置于42℃60min，加热到70℃10min停止反应。

组织剪碎，称重，加裂解液(含蛋白酶抑制剂)后匀浆，超声破碎也可以，注意要在冰上进行。然后12000转，10分钟，4度，离心取上清，测蛋白浓度，加loading buffer煮沸5-10分钟，做western

蛋白质篇10

蛋白质教学目的1．掌握蛋白质的结构和性质，了解蛋白质的用途，并初步了解酶的特性及其用途。2．培养学生通过观察实验现象，进行分析、推理，得出结论的思维能力。3．让学生初步了解蛋白质是生命最基本的物质基础，树立辩证唯物主义思想。教学过程一、蛋白质师；蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。请列举生物体内哪些器官含蛋白质较多？生：动物的肌肉、皮肤、血液、乳汁、毛发、蹄、角等含蛋白质较多。生：植物的各种器官，尤其是种子含蛋白质最多（例如麦粒中含18％）。师：由此可见，生命是蛋白质存在的一种方式。这种跟生命现象密切相关的蛋白质，它的组成是怎样的呢？让我们先通过实验分析。【实验】 1．分别抽取两根棉布条和毛料纤维，放在火焰上灼烧、闻味。师：由上述实验现象能得出哪些结论？（经议论后回答。）生：根据可燃且有焦臭味，说明棉布和毛料除含有碳、氢、氧元素外，还含有其它元素。师：蛋白质里含有氮元素，还普遍含有硫元素。蛋白质的相对分子质量很大，是天然有机高分子化合物，它的分子量可达几万、几十万乃至上千万。例如，核蛋白的分子量就超过两千万。我们在生物课上已经知道，如此庞大的高分子化合物，也是由基本结构单元构成的，即氨基酸。蛋白质水解的最终产物是α一氨基酸。请列举生物课中已熟悉的几种简单的氨基酸。〔评注：利用学生已学过的生物学知识，不仅简捷自然，也有利于化学学科与其它相关学科的联系，开阔学生视野。〕生；甘氨酸、丙氨酸、谷氨酸等。（通过投影介绍几种重要的α-氨基酸，并对α-碳原子加以说明。）师：请根据氨基酸分子的结构特点推论它的主要化学性质。生：氨基酸分子中既有氨基（一NH2），又有羧基（－COOH），因此它既能跟酸反应，又能跟碱反应，具有两性。师；现在从动植物体内蛋白质水解产物中分离出来的氨基酸有几百种。但是，构成主要蛋白质的氨基酸只有20多种。【练习】请完成下列化学方程式，指出生成物是什么，并标出肽键。这个反应跟学过的哪类反应类似？这个反应跟酯化反应类似。两个氨基酸脱去1分子水，缩合成二肽。n个氨基酸脱去n－1个水分子，缩会成多肽。师；2O多种氨基酸跟蛋白质的关系，好像字母跟单词的关系，它们可以形成无数种蛋白质。不同的蛋白质，组成的氨基酸种类和排列顺序各不相同，所以蛋白质的结构是很复杂的。研究蛋白质的合成和结构，从而进一步探索生命的本质，是科学研究的重要课题。1965年我国科学家在世界上第一次人工合成有生命活力的蛋白质——结晶牛胰岛素。1971年又合成猪胰岛素，在人类揭开生命奥秘的伟大历程中作出了重要的贡献。蛋白质是α-氨基酸缩聚的产物。蛋白质分子中还存在残留的氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也具有两性。此外，蛋白质还有一些重要性质，我们一起通过下面的实验来认识。【实验】1．用聚集的小手电筒观察鸡蛋白溶液的丁达尔现象。【思考】蛋白质溶液属于哪种分散系？为什么？2．盐析（边实验、边观察。）【思考】（1）什么叫盐析？它的特点是什么？（2）盐析有哪些应用？（经实验、阅读后回答。）生：蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析出，叫做盐析。盐析是可逆的，表示如下：师：采用多次盐析法，可以分离和提纯蛋白质。3．变性【思考】1．什么叫蛋白质变性？这个过程的特点是什么？除实验涉及之外，还有哪些因素能引起蛋白质变性？2．蛋白质变性有哪些应用？（1）医疗上高温消毒杀菌的原理是什么？（2）有人误服重金属盐，如铅盐、铜盐、汞盐等，应该怎样急救？（3）为什么注射针剂前要用卫生酒精对皮肤消毒？（4）为什么40％的甲醛溶液（俗称福尔马林）可用作制生物标本的常用药剂？（经思考、议论后回答。）由蛋白质变性引起的蛋白质凝结是不可逆的。师：蛋白质变性凝结后丧失可溶性，还失去生理活性。生：（1）医疗上高温消毒杀菌，就是利用加热使蛋白质凝固，从而使细菌死亡。（2）误服重金属盐，可以服用大量牛乳、蛋清或豆浆，以吸收重金属盐解毒，免使人体蛋白质变性中毒。（3）用卫生酒精擦洗皮肤，能使皮肤表面附着的细菌（体内的蛋白质）凝固变性而死亡，达到消毒杀菌，避免感染的.目的。（4）甲醛使蛋白质凝固变性，使标本透明而不浑浊，说明甲醛溶液能长期保存标本，不影响展示效果。4．颜色反应【实验】可从课本任选一二。师：蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。这种反应能用于蛋白质的检验。蛋白质的应用（指导学生阅读教材后自行归纳）。（1）重要的营养物质——生命的物质基础（2）工业上的应用①纺织工业——蚕丝、羊毛②皮革工业——动物毛皮经鞣制后作原料③感光材料工业——动物胶（白明胶）是制感光材料的片基④塑料工业——制酪素塑料〔评注：在教学中应十分重视联系实际，以便学生更好地理解和运用化学知识。此处结合生活和生产知识得当，不仅提高了学生学习化学的兴趣，同时进行了“学以致用”的教育。〕二、酶简介【实验】【投影】酶是有生物活性（生物催化作用）的蛋白质。它有高效专一的催化活性。【练习】1．下式表示某蛋白质分子结构的一部分，用箭头和（A）、（B）、（C）、（D）标出分子中不同的化学键。当蛋白质水解时，断裂的键是（）。答案：（C）2．含有下列结构片断的多肽，在胃里水解时不可能产生的氨基酸是（）。（C）H2N—CH2COOH （D）答案：（D）【布置作业】A、B两种有机化合物，分子式都是C9H11O2N。（l）A是天然蛋白质的水解产物，经光谱测定显示，分子中不存在甲基（—CH3）。（2）B是分子式为C9H12的芳香烃经硝化后的唯一产物（硝基连在芳环上）。①写出A、B的结构简式。②通过本题的分析讨论，就有机化合物的结构异构方面，你能作出什么推论？试列举l～2个实例。（2）碳数相同而结构相似（或含一个苯环）的一元氨基酸和一元硝基化合物互为同分异构体。除本题A、B外，实例还有乙氨酸（CH2NH2——COOH）和硝基乙烷（CH3CH2NO2）。它们的分子式都是C2H5O2N。丙氨酸（CH3CHNH2——COOH）和硝基丙烷CH3CH2CH2NO2或（CH3）2CHNO2，它们的分子式都是C3H7O2N。教学说明选学（课本中的小体字）部分，可根据学生的接受能力灵活处理。专家评注课堂教学是整个教学活动的中心环节，是使学生主动地获得知识、技能和发展能力的关键阵地。本节课重视发挥课堂教学的效能，教学内容组织得比较系统和严密；重视联系实际，并适当进行多种教与学的活动；重视传授知识与培养能力的结合，有利于提高学生的学习能力。